Urea-unfolded wild-type cytochrome c and its variants immobilized on kaolinite show peroxidase activity that is significantly higher than that of the folded wild-type protein. The accessibility of the substrate to the metal center and the influence of strategic amino acidic residues on the surface of the protein are discussed. This approach sheds light on the factors affecting the catalytic activity of a new versatile biocatalytic interface.

Enhancing Biocatalysis: The Case of Cytochrome c Unfolded Immobilized on Kaolinite / Castellini, Elena; Bortolotti, Carlo Augusto; DI ROCCO, Giulia; Bernini, Fabrizio; Ranieri, Antonio. - In: CHEMCATCHEM. - ISSN 1867-3880. - STAMPA. - 5:7(2013), pp. 1765-1768. [10.1002/cctc.201200876]

Enhancing Biocatalysis: The Case of Cytochrome c Unfolded Immobilized on Kaolinite

CASTELLINI, Elena;BORTOLOTTI, Carlo Augusto;DI ROCCO, Giulia;BERNINI, FABRIZIO;RANIERI, Antonio
2013

Abstract

Urea-unfolded wild-type cytochrome c and its variants immobilized on kaolinite show peroxidase activity that is significantly higher than that of the folded wild-type protein. The accessibility of the substrate to the metal center and the influence of strategic amino acidic residues on the surface of the protein are discussed. This approach sheds light on the factors affecting the catalytic activity of a new versatile biocatalytic interface.
2013
5
7
1765
1768
Enhancing Biocatalysis: The Case of Cytochrome c Unfolded Immobilized on Kaolinite / Castellini, Elena; Bortolotti, Carlo Augusto; DI ROCCO, Giulia; Bernini, Fabrizio; Ranieri, Antonio. - In: CHEMCATCHEM. - ISSN 1867-3880. - STAMPA. - 5:7(2013), pp. 1765-1768. [10.1002/cctc.201200876]
Castellini, Elena; Bortolotti, Carlo Augusto; DI ROCCO, Giulia; Bernini, Fabrizio; Ranieri, Antonio
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